Il proteine strutturali Sono proteine importanti presenti in tutte le cellule eucariotiche, cioè si trovano sia nelle cellule animali che in quelle vegetali. Questi fanno parte di strutture biologiche estremamente diverse come la pelle, i capelli, la ragnatela, la seta, il tessuto connettivo, le pareti delle cellule vegetali, ecc..
Sebbene il termine "proteina strutturale" sia comunemente usato per riferirsi a proteine come collagene, cheratina ed elastina, esistono anche importanti proteine strutturali intracellulari che contribuiscono al mantenimento della struttura interna delle cellule..
Queste proteine, appartenenti al citoscheletro, controllano anche la posizione subcellulare degli organelli e forniscono il meccanismo di trasporto e comunicazione tra di loro..
Alcune proteine strutturali sono state studiate in dettaglio e hanno portato a una comprensione più approfondita della struttura generale delle proteine. Esempi di questi sono fibroina di seta, collagene e altri.
Dallo studio della fibroina di seta, ad esempio, è stata descritta la struttura proteica secondaria dei fogli β-piegati e, dai primi studi effettuati con il collagene, è stata dedotta la struttura secondaria della tripla elica.
Pertanto, le proteine strutturali sono essenziali sia all'interno delle singole cellule che nei tessuti che costituiscono..
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Le funzioni delle proteine strutturali sono piuttosto diverse e dipendono soprattutto dal tipo di proteina in questione. Tuttavia, si potrebbe dire che la sua funzione principale è quella di mantenere l'integrità strutturale delle cellule e, in un senso più ampio, della struttura del corpo..
Per quanto riguarda le proteine strutturali del corpo, la cheratina, ad esempio, ha funzioni di protezione e copertura, di difesa, di movimento, tra le altre.
L'epidermide della pelle dei mammiferi e di altri animali ha un gran numero di filamenti di cheratina. Questo strato ha funzioni nella protezione del corpo contro diversi tipi di fattori di stress o fattori dannosi.
Spine e aculei, così come corna e becchi, artigli e unghie, che sono tessuti cheratinizzati, hanno funzioni sia nella protezione che nella difesa del corpo.
Industrialmente, la lana e il pelo di molti animali vengono sfruttati per la fabbricazione di indumenti e altri tipi di indumenti, per i quali rivestono un'importanza aggiuntiva, antropocentrica.
Dal punto di vista cellulare, le proteine strutturali hanno funzioni trascendentali, poiché costituiscono la struttura interna che conferisce a ciascuna cellula la sua forma caratteristica: il citoscheletro..
Come parte del citoscheletro, proteine strutturali come actina, tubulina, miosina e altre partecipano anche alle funzioni di trasporto e comunicazione interna, nonché a eventi di mobilità cellulare (nelle cellule in grado di muoversi).
L'esistenza di ciglia e flagelli, ad esempio, dipende in gran parte dalle proteine strutturali che compongono i filamenti spessi e sottili, composti da actina e tubulina..
Poiché esiste una grande diversità di proteine strutturali, di seguito verranno forniti solo esempi dei più importanti e abbondanti tra gli organismi eucarioti.
Anche i batteri e altri procarioti, insieme ai virus, possiedono importanti proteine strutturali nei loro corpi cellulari, tuttavia, la maggior parte dell'attenzione è focalizzata sulle cellule eucariotiche..
L'actina è una proteina che forma filamenti (filamenti di actina) noti come microfilamenti. Questi microfilamenti sono molto importanti nel citoscheletro di tutte le cellule eucariotiche..
I filamenti di actina sono polimeri elicoidali a due catene. Queste strutture flessibili hanno un diametro compreso tra 5 e 9 nm e sono organizzate come fasci lineari, reti bidimensionali o gel tridimensionali..
L'actina è distribuita in tutta la cellula, tuttavia, è particolarmente concentrata in uno strato o corteccia attaccata alla faccia interna della membrana plasmatica poiché è una parte fondamentale del citoscheletro.
Il collagene è una proteina presente negli animali ed è particolarmente abbondante nei mammiferi, che hanno almeno 20 geni diversi che codificano le varie forme di questa proteina che si possono trovare nei loro tessuti..
Si trova principalmente nelle ossa, nei tendini e nella pelle, dove costituisce più del 20% della massa proteica totale dei mammiferi (maggiore della percentuale di qualsiasi altra proteina).
Nei tessuti connettivi dove si trova, il collagene costituisce una parte importante della porzione fibrosa della matrice extracellulare (che è composta anche da una sostanza fondamentale), dove forma fibre elastiche che supportano grandi forze di trazione.
Le fibre di collagene sono composte da subunità uniformi di molecole di tropocollagene, che sono lunghe 280 nm e hanno un diametro di 1,5 nm. Ogni molecola di tropocollagene è composta da tre catene polipeptidiche note come catene alfa, che si associano tra loro come una tripla elica..
Ciascuna delle catene alfa ha circa 1000 residui di amminoacidi, dove glicina, prolina, idrossiprolina e idrossilisina sono molto abbondanti (il che è vero anche per altre proteine strutturali come la cheratina).
A seconda del tipo di fibra di collagene considerato, si trovano in luoghi diversi e hanno proprietà e funzioni diverse. Alcuni sono specifici per l'osso e la dentina, mentre altri fanno parte della cartilagine e così via..
La cheratina è la proteina strutturale più importante dei cheratinociti, uno dei tipi di cellule più abbondanti nell'epidermide. È una proteina fibrosa insolubile che si trova anche nelle cellule e nei tegumenti di molti animali..
Dopo il collagene, la cheratina è la seconda proteina più abbondante nel corpo dei mammiferi. Oltre ad essere una parte sostanziale dello strato più esterno della pelle, questa è la principale proteina strutturale di capelli e lana, unghie, artigli e zoccoli, piume e corna..
In natura esistono diversi tipi di cheratine (analoghe ai diversi tipi di collagene), che hanno funzioni differenti. Le cheratine alfa e beta sono le più conosciute. I primi formano le unghie, le corna, gli aculei e l'epidermide dei mammiferi, mentre i secondi sono abbondanti nei becchi, nelle squame e nelle penne dei rettili e degli uccelli..
L'elastina, un'altra proteina di origine animale, è un componente chiave della matrice extracellulare e ha ruoli importanti nell'elasticità e nella resilienza di molti tessuti negli animali vertebrati..
Questi tessuti includono arterie, polmoni, legamenti e tendini, pelle e cartilagine elastica..
L'elastina comprende oltre l'80% delle fibre elastiche presenti nella matrice extracellulare ed è circondata da microfibrille composte da varie macromolecole. La struttura delle matrici costituite da queste fibre varia tra i diversi tessuti..
Nelle arterie, queste fibre elastiche sono organizzate in anelli concentrici attorno al lume arterioso; nei polmoni, le fibre di elastina formano una rete sottile in tutto l'organo, concentrandosi in aree come le aperture degli alveoli.
Nei tendini le fibre di elastina sono orientate parallelamente all'organizzazione del tessuto e, nella cartilagine elastica, sono organizzate in una configurazione tridimensionale simile a un nido d'ape..
Le pareti cellulari vegetali sono principalmente composte da cellulosa, tuttavia, alcune delle proteine associate a questa struttura hanno anche rilevanza funzionale e strutturale..
Le estensine sono una delle proteine di parete più conosciute e sono caratterizzate dalla sequenza pentapetide ripetuta Ser- (Hyp) 4. Sono ricchi di residui basici come la lisina, che contribuisce alla loro interazione con gli altri componenti della parete cellulare.
La sua funzione ha a che fare con l'indurimento o il rafforzamento delle pareti. Come con altre proteine strutturali negli animali, nelle piante ci sono diversi tipi di estensine, che sono espresse da diversi tipi di cellule (non tutte le cellule producono estensine).
Nella soia, ad esempio, le estensine sono prodotte dalle cellule di sclerenchima, mentre nelle piante di tabacco è stato dimostrato che le radici laterali hanno due strati di cellule che esprimono queste proteine..
Gli organelli cellulari hanno anche le proprie proteine strutturali, che sono responsabili del mantenimento della loro forma, motilità e molti altri processi fisiologici e metabolici intrinseci..
La regione interna della membrana nucleare è associata a una struttura nota come lamina nucleare ed entrambe hanno una composizione proteica molto speciale. Tra le proteine che compongono la lamina nucleare ci sono le proteine chiamate lamina.
I fogli appartengono al gruppo dei filamenti intermedi di tipo V e ne esistono di diversi tipi, i più noti sono A e B. Queste proteine possono interagire tra loro o con altri elementi interni del nucleo come le proteine della matrice, la cromatina e la parte interna membrana nucleare.
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