Il porinas Sono un tipo di proteine di membrana integrali che consentono la diffusione di vari tipi di molecole di medie dimensioni. Si trovano sulle membrane esterne dei batteri gram-negativi (come in E. coli) e mitocondri e cloroplasti. Queste proteine transmembrana penetrano completamente nelle membrane e la loro struttura è costituita da fogli β..
A differenza delle proteine trasportatrici, le porine sono proteine canale, cioè formano canali aperti o pori che attraversano la membrana dove si trova, consentendo la libera diffusione di molecole di dimensioni e carica adeguate..
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Le porine sono proteine che creano canali transmembrana e, a differenza della maggior parte delle proteine che attraversano una membrana, la porzione che attraversa detta membrana è costituita da fogli β invece di eliche α..
Queste proteine integrali di membrana possono mancare di selettività rispetto alle molecole che le attraverseranno, oppure possono mostrare determinati gradi di selettività per dimensione e carica. Possono anche consentire il passaggio di molecole più piccole di una certa dimensione.
La regione polare della catena porinica si trova all'interno che ricopre il canale acquoso, mentre la porzione apolare sporge all'esterno della canna, interagendo con la regione idrofobica del doppio strato lipidico della membrana..
La diffusione attraverso i canali formati da queste proteine è dovuta ad un gradiente di concentrazione della molecola o sostanza che attraversa la membrana ed è una diffusione passiva, cioè non necessita di energia metabolica per il movimento della sostanza..
Questa diffusione è controllata da meccanismi specifici che possono aprire o chiudere il canale e possono essere inibiti da vari composti..
Alla fine degli anni '80, mediante cristallografia a raggi X, è stata determinata per la prima volta la struttura atomica di una porina, corrispondente alla membrana cellulare di Rhodobacter capsulatus cos'è un batterio fotosintetico.
Detta porina è costituita da un trimero, dove ogni monomero forma un barilotto β con 16 fogli β che rotolano insieme, formando una struttura cilindrica in grado di passare attraverso la membrana e contenente al suo interno un poro riempito d'acqua..
Da allora sono stati descritti vari tipi di porine, sia da cellule procariotiche che da cellule eucariotiche. Sono tutti costituiti da fogli β uniti che formano una struttura a forma di botte β e un canale pieno d'acqua che può misurare tra 0,6 e 3 nm di diametro..
Nei mitocondri, i porini sono costituiti da 19 fogli β che quando piegati insieme formano il barile β..
In molti batteri, le porine sono composte da 16-18 fogli β antiparalleli che formano un barile β, esibendo legami idrogeno tra le molecole vicine lungo la catena..
I porini dei batteri e le membrane dei mitocondri e dei cloroplasti sono funzionalmente simili, operando in modo simile, a causa della loro somiglianza in termini di dimensioni dei pori, struttura atomica e proprietà di diffusione passiva..
La larghezza del canale porinico è definita dall'allineamento dei polipeptidi sulla parete interna della struttura, consentendo di limitare la dimensione delle molecole che li attraversano..
La somiglianza di queste strutture rafforza la teoria endosimbiotica, secondo la quale i mitocondri delle cellule eucariotiche provengono da un organismo procariotico che è stato fagocitato da un precursore di cellule eucariotiche.
Nelle cellule eucariotiche, i pori si trovano nelle membrane esterne dei mitocondri e dei plastidi. I porini trovati nei plastidi sono stati scarsamente studiati.
Nel caso dei mitocondri, sono noti come porini mitocondriali o canali anionici voltaggio-dipendenti (VDAC). Sono ampi canali con un diametro approssimativo di 3 nm che costituiscono il più grande costituente proteico nelle membrane esterne. Rappresentano circa il 30% delle proteine totali in questa membrana.
Generano permeabilità a molecole scariche fino a 5000 Da. Le porine mitocondriali consentono il passaggio nello spazio intermembrana di piccole molecole, ioni e metaboliti.
Le molecole e gli ioni che attraversano lo spazio intermembrana non passano attraverso la membrana mitocondriale interna, poiché ha una maggiore impermeabilità. Pertanto, lo spazio tra le due membrane è caricato con piccole molecole e ioni, essendo simile al citoplasma.
Nei batteri gram-negativi, una membrana esterna consente loro di isolarsi dall'ambiente come misura protettiva. Questa membrana contiene porine che sono permeabili ai nutrienti richiesti dai batteri..
Si possono trovare circa 100.000 porine nella membrana di una cellula procariotica, che rappresentano circa il 70% delle proteine totali in quella struttura..
Nei batteri intestinali, la membrana esterna rappresenta una protezione contro agenti nocivi esterni come antibiotici, sali biliari e proteasi..
I porini assicurano l'assorbimento e l'eliminazione di piccole molecole idrofile, permettendo così alla cellula di ottenere i nutrienti necessari al suo corretto funzionamento e di potersi liberare dai prodotti di scarto. Sopra E. coli, i pori consentono il passaggio di disaccaridi, fosfati e altre piccole molecole.
I porini mitocondriali vengono importati nei mitocondri da un complesso proteico chiamato TOM (traslocasi della membrana mitocondriale esterna) e sono inseriti dal complesso SAM (classificazione delle proteine e macchinario di assemblaggio)..
Molti studi hanno descritto come alcune proteine batteriche della membrana esterna vengono importate nei mitocondri delle cellule eucariotiche da un meccanismo gestito dai complessi TOM e SAM, indicando che questo processo di inserimento è stato conservato tra i due sistemi..
Nei batteri, i porini vengono inseriti da un complesso posseduto dal macchinario di assemblaggio β-barile chiamato BAM. Questo complesso è costituito da cinque proteine, quattro delle quali sono lipoproteine..
Sebbene il processo di inserimento delle porine e le loro strutture siano simili tra cellule eucariotiche e procariotiche, una differenza notevole è che, nei procarioti, è richiesta la presenza di lipoproteine per l'inserimento di queste strutture..
D'altra parte, il suo assemblaggio nelle membrane mitocondriali esterne dipende dalla presenza di due proteine accessorie del complesso SAM: le proteine Sam35 e Sam36..
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