Il maltasi, noto anche come α-glucosidasi, maltasi acida, glucosio invertasi, glucosidosucrase, α-glucosidasi lisosomiale o maltasi-glucoamilasi, è l'enzima responsabile dell'idrolisi del maltosio nelle cellule dell'epitelio intestinale durante le fasi finali della digestione dell'amido.
Appartiene alla classe delle idrolasi, in particolare alla sottoclasse delle glicosidasi, che sono in grado di rompere i legami α-glucosidici tra i residui di glucosio (EC. 3.2.1.20). Questa categoria raggruppa vari enzimi la cui specificità è diretta all'eso-idrolisi di glucosidi terminali legati da legami α-1,4..
Alcune maltasi sono in grado di idrolizzare i polisaccaridi, ma a un ritmo molto più lento. In generale, dopo l'azione della maltasi, vengono rilasciati residui di α-D-glucosio, tuttavia, enzimi della stessa sottoclasse possono idrolizzare i β-glucani, liberando così i residui di β-D-glucosio..
L'esistenza di enzimi maltasi fu inizialmente dimostrata nell'anno 1880 ed è ora noto che non è presente solo nei mammiferi, ma anche in microrganismi come lieviti e batteri, così come in molte piante superiori e cereali..
Un esempio dell'importanza dell'attività di questi enzimi è correlato Saccharomyces cerevisiae, il microrganismo responsabile della produzione di birra e pane, che è in grado di degradare maltosio e maltotriosio grazie al fatto che possiede enzimi maltasi, i cui prodotti vengono metabolizzati nei prodotti di fermentazione caratteristici di questo organismo.
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La maltasi è una proteina anfipatica associata alla membrana delle cellule del pennello intestinale. È anche noto un isoenzima noto come maltasi acida, situato nei lisosomi e in grado di idrolizzare diversi tipi di legami glicosidici su diversi substrati, non solo maltosio e legami α-1,4. Entrambi gli enzimi condividono molte caratteristiche strutturali.
L'enzima lisosomiale ha circa 952 amminoacidi e viene elaborato post-traduzionale mediante glicosilazione e rimozione dei peptidi ai terminali N e C..
Studi condotti con l'enzima dell'intestino di ratti e suini stabiliscono che in questi animali l'enzima è costituito da due subunità che differiscono tra loro per alcune proprietà fisiche. Queste due subunità derivano dallo stesso precursore polipeptidico che è scisso proteoliticamente..
A differenza dei suini e dei ratti, l'enzima nell'uomo non ha due subunità, ma è una singola, ad alto peso molecolare e altamente glicosilata (per N- Y O-glicosilazione).
Maltasi di lievito, codificata dal gene MAL62, pesa 68 kDa ed è una proteina citoplasmatica che esiste come monomero e idrolizza un ampio spettro di α-glucosidi.
Nel lievito ci sono cinque isoenzimi codificati nelle zone telomeriche di cinque differenti cromosomi. Ogni locus codificante del gene SBAGLIATO Comprende anche un complesso genico di tutti i geni coinvolti nel metabolismo del maltosio, comprese la permeasi e le proteine regolatrici, come se fosse un operone.
L'enzima presente nelle piante ha dimostrato di essere sensibile a temperature superiori a 50 ° C e che la maltasi è presente in grandi quantità nei cereali germogliati e non germogliati.
Inoltre, durante la degradazione dell'amido, questo enzima è specifico per il maltosio, poiché non agisce su altri oligosaccaridi, ma termina sempre con la formazione di glucosio..
La maltasi intestinale umana è sintetizzata come una singola catena polipeptidica. I carboidrati ricchi di residui di mannosio vengono aggiunti in modo co-traduzionale mediante glicosilazione, che sembra proteggere la sequenza di degradazione proteolitica.
Gli studi sulla biogenesi di questo enzima stabiliscono che è assemblato come una molecola ad alto peso molecolare in uno stato di "membrana" del reticolo endoplasmatico, e che viene successivamente processato da enzimi pancreatici e "riglicosilata" nel complesso di Golgi.
Nel lievito ci sono cinque isoenzimi codificati nelle zone telomeriche di cinque differenti cromosomi. Ogni locus codificante del gene SBAGLIATO comprende anche un complesso genico di tutti i geni coinvolti nel metabolismo del maltosio, comprese la permeasi e le proteine regolatrici.
Il sistema di metabolismo del maltosio in batteri come E. coli, È molto simile al sistema del lattosio, soprattutto nell'organizzazione genetica dell'operone responsabile della sintesi delle proteine regolatrici, trasportatrici e con attività enzimatica sul substrato (maltasi).
Nella maggior parte degli organismi in cui è stata rilevata la presenza di enzimi come la maltasi, questo enzima svolge lo stesso ruolo: la degradazione di disaccaridi come il maltosio al fine di ottenere prodotti carboidrati solubili più facilmente metabolizzati..
Nell'intestino dei mammiferi, la maltasi svolge un ruolo chiave nelle fasi finali della degradazione dell'amido. Le carenze di questo enzima sono generalmente osservate in condizioni come la glicogenosi di tipo II, che è correlata alla conservazione del glicogeno.
Nei batteri e nei lieviti le reazioni catalizzate da enzimi di questo tipo rappresentano un'importante fonte di energia sotto forma di glucosio che entra nella via glicolitica, con o senza fini fermentativi..
Nelle piante, la maltasi, insieme alle amilasi, partecipa alla degradazione dell'endosperma nei semi che sono "addormentati" e che vengono attivati dalle gibberelline, ormoni regolatori della crescita delle piante, come prerequisito per la germinazione.
Inoltre, molte piante transitorie produttrici di amido durante il giorno hanno maltasi specifiche che contribuiscono alla scomposizione degli intermedi nel loro metabolismo durante la notte e si è scoperto che i cloroplasti sono i principali siti di stoccaggio del maltosio in questi organismi.
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