Trasferisce processi, funzioni, nomenclatura e sottoclassi

Il transferasi sono enzimi responsabili del trasferimento di gruppi funzionali da un substrato che funge da donatore a un altro che funge da recettore. La maggior parte dei processi metabolici essenziali per la vita coinvolge gli enzimi transferasi.

La prima osservazione delle reazioni catalizzate da questi enzimi fu documentata nel 1953 dal Dr. R. K. Morton, che osservò il trasferimento di un gruppo fosfato da una fosfatasi alcalina a una β-galattosidasi che fungeva da recettore per il gruppo fosfato..

La nomenclatura degli enzimi transferasi viene generalmente effettuata in base alla natura della molecola che accetta il gruppo funzionale nella reazione, ad esempio: DNA-metiltransferasi, Glutatione-transferasi, 1,4-α-glucano 6-α-glucosiltransferasi, tra l'altro.

Le transferasi sono enzimi con importanza biotecnologica, soprattutto nell'industria alimentare e farmaceutica. I loro geni possono essere modificati per svolgere attività specifiche negli organismi, contribuendo così direttamente alla salute del consumatore, al di là del beneficio nutrizionale..

I farmaci prebiotici per la flora intestinale sono ricchi di transferasi, poiché questi partecipano alla formazione di carboidrati che favoriscono la crescita e lo sviluppo di microrganismi benefici a livello intestinale..

Carenze, danni strutturali e interruzioni dei processi catalizzati dalle transferasi provocano l'accumulo di prodotti all'interno della cellula, motivo per cui molte malattie e patologie diverse sono associate a tali enzimi.

Il malfunzionamento delle transferasi causa malattie come la galattosemia, l'Alzheimer, la malattia di Huntington, tra le altre.

Indice articolo

• 1 Processi biologici a cui partecipano
• 2 funzioni
• 3 Nomenclatura
• 4 sottoclassi
  • 4.1 EC.2.1 Trasferire gruppi di un atomo di carbonio
  • 4.2 EC.2.2 Trasferimento di gruppi aldeidici o chetonici
  • 4.3 EC.2.3 Aciltransferasi
  • 4.4 EC.2.4 Glicosiltransferasi
  • 4.5 EC.2.5 Trasferire gruppi alchilici o arilici, oltre ai gruppi metilici
  • 4.6 EC.2.6 Trasferimento di gruppi di azoto
  • 4.7 EC.2.7 Trasferire gruppi contenenti gruppi fosfato
  • 4.8 EC.2.8 Gruppi di trasferimento contenenti zolfo
  • 4.9 EC.2.9 Trasferire gruppi contenenti selenio
  • 4.10 EC.2.10 Gruppi di trasferimento contenenti molibdeno o tungsteno
• 5 Riferimenti

Processi biologici a cui partecipano

Tra i numerosi processi metabolici a cui partecipano le transferasi vi sono la biosintesi dei glicosidi e il metabolismo degli zuccheri in generale..

Un enzima glucotransferasi è responsabile della coniugazione degli antigeni A e B sulla superficie dei globuli rossi. Queste variazioni nel legame dell'antigene hanno origine da un polimorfismo degli amminoacidi Pro234Ser della struttura originale delle B-transferasi..

La glutatione-S-transferasi nel fegato partecipa alla disintossicazione delle cellule epatiche, aiutandole a proteggerle dalle specie reattive dell'ossigeno (ROS), dai radicali liberi e dai perossidi di idrogeno che si accumulano nel citoplasma cellulare e sono altamente tossici.

L'aspartato carbamoil transferasi catalizza la biosintesi delle pirimidine nel metabolismo dei nucleotidi, componenti fondamentali degli acidi nucleici e molecole ad alta energia utilizzate in molteplici processi cellulari (come ATP e GTP, per esempio).

Le transferasi partecipano direttamente alla regolazione di molti processi biologici silenziando mediante meccanismi epigenetici le sequenze di DNA che codificano le informazioni necessarie alla sintesi degli elementi cellulari.

L'istone acetiltransferasi acetilato ha conservato i residui di lisina sugli istoni trasferendo un gruppo acetile da una molecola di acetil-CoA. Questa acetilazione stimola l'attivazione della trascrizione associata allo sviluppo o al rilassamento dell'eucromatina..

Le fosfotransferasi catalizzano il trasferimento di gruppi fosfato probabilmente in tutti i contesti metabolici cellulari. Ha un ruolo importante nella fosforilazione dei carboidrati.

Le aminotransferasi catalizzano il trasferimento reversibile di gruppi amminici dagli amminoacidi agli ossacidi, una delle tante trasformazioni amminoacidiche mediate dagli enzimi dipendenti dalla vitamina B6..

Caratteristiche

Le transferasi catalizzano il movimento dei gruppi chimici effettuando la reazione mostrata di seguito. Nella seguente equazione la lettera "X" rappresenta la molecola donatrice del gruppo funzionale "Y" e "Z" funge da accettore.

X-Y + Z = X + Y-Z

Questi sono enzimi con forti elementi elettronegativi e nucleofili nella loro composizione; questi elementi sono responsabili della capacità di trasferimento dell'enzima.

I gruppi mobilitati dalle transferasi sono generalmente residui di aldeide e chetoni, gruppi acilici, glucosilici, alchilici, azotati e ricchi di azoto, fosforo, gruppi contenenti zolfo, tra gli altri..

Nomenclatura

La classificazione delle transferasi segue le regole generali per la classificazione degli enzimi proposte dalla Commissione Enzimi (Commissione enzimatica) nel 1961. Secondo il comitato, ogni enzima riceve un codice numerico per la sua classificazione.

La posizione dei numeri nel codice indica ciascuna delle divisioni o categorie nella classificazione e questi numeri sono preceduti dalle lettere "EC".

Nella classificazione delle transferasi, il primo numero rappresenta la classe enzimatica, il secondo numero simboleggia il tipo di gruppo che trasferiscono e il terzo numero si riferisce al substrato su cui agiscono..

La nomenclatura della classe delle transferasi è EC.2. Ha dieci sottoclassi, quindi gli enzimi si trovano con il codice da EC.2.1 fino al EC.2.10.  Ogni denotazione della sottoclasse è fatta principalmente in base al tipo di gruppo che trasferisce l'enzima.

Sottoclassi

Le dieci classi di enzimi all'interno della famiglia delle transferasi sono:

EC.2.1 Trasferire gruppi di un atomo di carbonio

Trasferiscono gruppi che includono un singolo carbonio. La metiltransferasi, ad esempio, trasferisce un gruppo metile (CH3) alle basi azotate del DNA. Gli enzimi di questo gruppo regolano direttamente la traduzione dei geni.

EC.2.2 Trasferimento di gruppi aldeidici o chetonici

Mobilitano gruppi aldeidici e gruppi chetonici aventi saccaridi come gruppi recettori. La carbamiltransferasi rappresenta un meccanismo di regolazione e sintesi delle pirimidine.

EC.2.3 Aciltransferasi

Questi enzimi trasferiscono gruppi acilici a derivati ​​amminoacidici. La peptidiltransferasi svolge la formazione essenziale di legami peptidici tra amminoacidi adiacenti durante il processo di traduzione.

EC.2.4 Glicosiltransferasi

Catalizzano la formazione di legami glicosidici utilizzando gruppi di zucchero fosfato come gruppi donatori. Tutti gli esseri viventi presentano sequenze di DNA per glicosiltransferasi, poiché partecipano alla sintesi di glicolipidi e glicoproteine.

EC.2.5 Trasferire gruppi alchilici o arilici, a parte i gruppi metilici

Mobilitano gruppi alchilici o arilici (diversi da CH3) come i gruppi dimetilici, per esempio. Tra questi c'è il glutatione transferasi, che è stato menzionato in precedenza..

EC.2.6 Trasferimento di gruppi di azoto

Gli enzimi di questa classe trasferiscono gruppi azotati come -NH2 e -NH. Questi enzimi includono aminotransferasi e transaminasi..

EC.2.7 Trasferire gruppi contenenti gruppi fosfato

Catalizzano la fosforilazione dei substrati. Generalmente i substrati di queste fosforilazioni sono gli zuccheri e altri enzimi. Le fosfotransferasi trasportano gli zuccheri nella cellula, fosforilandoli contemporaneamente.

EC.2.8 Gruppi di trasferimento contenenti zolfo

Sono caratterizzati dal catalizzare il trasferimento di gruppi che contengono zolfo nella loro struttura. Il coenzima A transferasi appartiene a questa sottoclasse.

EC.2.9 Trasferire gruppi contenenti selenio

Sono comunemente noti come seleniotransferasi. Questi mobilitano i gruppi L-seril per trasferire gli RNA.

EC.2.10 Trasferire gruppi contenenti molibdeno o tungsteno

Le transferasi di questo gruppo mobilitano gruppi contenenti molibdeno o tungsteno in molecole che hanno gruppi solfuro come accettori..

Riferimenti

1. Alfaro, J. A., Zheng, R. B., Persson, M., Letts, J. A., Polakowski, R., Bai, Y., ... & Evans, S. V. (2008). Le glicosiltransferasi del gruppo sanguigno ABO (H) A e B riconoscono il substrato tramite specifici cambiamenti conformazionali. Giornale di chimica biologica, 283 (15), 10097-10108.
2. Aranda Moratalla, J. (2015). Studio computazionale delle DNA-metiltransferasi. Analisi del meccanismo epigenetico della metilazione del DNA (tesi di dottorato, Università di Valencia-Spagna).
3. Armstrong, R. N. (1997). Struttura, meccanismo catalitico ed evoluzione delle transferasi del glutatione. Ricerca chimica in tossicologia, 10 (1), 2-18.
4. Aznar Cano, E. (2014). Studio del fago dell '”Helicobacter pylori” con metodi fenotipici e genotipici (Tesi di dottorato, Università Complutense di Madrid)
5. Boyce, S., e Tipton, K. F. (2001). Classificazione e nomenclatura degli enzimi. eLS.
6. Bresnick, E., & Mossé, H. (1966). Aspartato carbamoiltransferasi dal fegato di ratto. Giornale biochimico, 101(1), 63.
7. Gagnon, S. M., Legg, M. S., Polakowski, R., Letts, J. A., Persson, M., Lin, S., ... e Borisova, S. N. (2018). I residui conservati Arg188 e Asp302 sono fondamentali per l'organizzazione del sito attivo e la catalisi nelle glicosiltransferasi del gruppo sanguigno A e B ABO (H) umane. Glycobiology, 28 (8), 624-636
8. Grimes, W. J. (1970). Transferasi di acido sialico e livelli di acido sialico in cellule normali e trasformate. Biochimica, 9 (26), 5083-5092.
9. Grimes, W. J. (1970). Transferasi di acido sialico e livelli di acido sialico in cellule normali e trasformate. Biochimica, 9(26), 5083-5092.
10. Hayes, J. D., Flanagan, J. U., & Jowsey, I. R. (2005). Transferasi glutatione. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol., Quattro cinque, 51-88.
11. Hersh, L. B. e Jencks, W. P. (1967). Cinetica e reazioni di scambio del coenzima A transferasi. Giornale di chimica biologica, 242 (15), 3468-3480
12. Jencks, W. P. (1973). 11 Coenzima A transferasi. In The enzymes (Vol.9, pp. 483-496). Stampa accademica.
13. Lairson, L. L., Henrissat, B., Davies, G. J. e Withers, S. G. (2008). Glicosiltransferasi: strutture, funzioni e meccanismi. Revisione annuale di biochimica, 77
14. Lairson, L. L., Henrissat, B., Davies, G. J. e Withers, S. G. (2008). Glicosiltransferasi: strutture, funzioni e meccanismi. Revisione annuale di biochimica, 77.
15. Lambalot, R. H., Gehring, A. M., Flugel, R. S., Zuber, P., LaCelle, M., Marahiel, M. A., ... & Walsh, C. T. (1996). Una nuova superfamiglia enzimatica le fosfopanteteinil transferasi. Chimica e biologia, 3(11), 923-936
16. Mallard, C., Tolcos, M., Leditschke, J., Campbell, P., & Rees, S. (1999). Riduzione dell'immunoreattività della colina acetiltransferasi ma non dell'immunoreattività del recettore muscarinico-m2 nel tronco cerebrale dei neonati con SIDS. Giornale di neuropatologia e neurologia sperimentale, 58 (3), 255-264
17. Mannervik, B. (1985). Gli isoenzimi della glutatione transferasi. Progressi in enzimologia e aree correlate della biologia molecolare, 57, 357-417
18. MEHTA, P. K., HALE, T. I., & CHRISTEN, P. (1993). Aminotransferasi: dimostrazione di omologia e divisione in sottogruppi evolutivi. Giornale europeo di biochimica, 214(2), 549-561
19. Monro, R. E., Staehelin, T., Celma, M. L., & Vazquez, D. (1969, gennaio). L'attività della peptidil transferasi dei ribosomi. Nel Simposi di Cold Spring Harbor sulla biologia quantitativa (Vol. 34, pp. 357-368). Pressa da laboratorio Cold Spring Harbor.
20. Montes, C. P. (2014). Enzimi nel cibo? Biochimica del commestibile. UNAM University Magazine, quindici, 12.
21. Morton, R. K. (1953). Attività transferasica degli enzimi idrolitici. Natura, 172(4367), 65.
22. Negishi, M., Pedersen, L. G., Petrotchenko, E., Shevtsov, S., Gorokhov, A., Kakuta, Y., & Pedersen, L. C. (2001). Struttura e funzione delle sulfotransferasi. Archivi di biochimica e biofisica, 390(2), 149-157
23. Comitato per la nomenclatura dell'Unione internazionale di biochimica e biologia molecolare (NC-IUBMB). (2019). Estratto da qmul.ac.uk
24. Rej, R. (1989). Aminotransferasi nella malattia. Cliniche in medicina di laboratorio, 9(4), 667-687.
25. Xu, D., Song, D., Pedersen, L. C. e Liu, J. (2007). Studio mutazionale di eparan solfato 2-O-solfotransferasi e condroitin solfato 2-O-solfotransferasi. Giornale di chimica biologica, 282(11), 8356-8367